Etude cinétique des propriétés catalytiques de l'hémocyanine de scorpion

¹ Biochimie et physiologie du développement, CNRS URA 686, Département de biologie, Ecole normale supérieure, 46, rue d'Ulm, 75230 Paris Cedex 05
² Laboratoire de chimie physique, CNRS UA 400, Université Paris V, 45, rue des Saints-Pères, 75270 Paris Cedex 06
³ Service de biochimie, Département de biologie, Centre d'études nucléaires de Saclay, 91191 Gif-sur-Yvette Cedex
⁴ Laboratoire Lerai, Muséum national d'histoire naturelle, 57, rue Cuvier, 75005 Paris

Reçu : 13 Novembre 1990

Résumé

Les hémocyanines, métalloprotéines à cuivre, ont pour fonction de transporter l'oxygène dissous dans l'hémolymphe de nombreux mollusques et arthropodes. L'oxyhémocyanine de scorpion présente également des propriétés enzymatiques remarquables : peroxydasiques et catalasiques, bien qu'elle ne possède ni fer, ni noyau porphyrinique. L'aspect cinétique de la réaction catalasique est ici décrite pour la première fois. La constante de vitesse de la réaction globale de l'eau oxygénée avec l'hémocyanine a été déterminée, elle est égale à (2,25 ± 0,25).10⁴ mol^-1.l.s^-1. Par ailleurs, une étude quantitative par radiolyse pulsée a permis de mettre en évidence la catalyse de la dismutation de l'anion superoxyde par l'hémocyanine à pH 9. La valeur de la constante de vitesse de cette réaction est égale à 3,5.10⁷ mol^-1.l.s^-1.

Abstract

Hemocyanins are copper proteins which function as oxygen carriers in the haemolymph of molluscs and arthropods. Scorpion's oxyhemocyanin has enzymatic properties : peroxidasic and catalasic activities, although it has neither iron nor porphyrin ring in the active site. The kinetics of the catalasic reaction is described for the first time and the rate constant of the reaction is (2.25 ± 0.25) x 10⁴ mol^-1.l.s^-1. The reaction of superoxide anion with hemocyanin has been studied using pulse radiolysis at pH 9. The catalytic rate constant is 3.5. x 10⁷ mol^-1.l.s^-1.